Descubren por qué la fotosíntesis es tan eficaz captando luz

La disposición desorganizada de las proteínas en los complejos captadores de luz es la clave de la extrema eficiencia de la fotosíntesis - MIT

   MADRID, 4 Jul. (EUROPA PRESS) -

   Por primera vez, químicos del Instituto Tecnológico de Massachusetts (MIT) han medido la transferencia de energía entre proteínas fotosintéticas captadoras de luz.

   Así han descubierto que la disposición desorganizada de las proteínas captadoras de luz aumenta la eficacia de la transducción de energía, según publican en la revista 'Proceedings of the National Academy of Sciences'.

   Cuando las células fotosintéticas absorben la luz del sol, unos paquetes de energía llamados fotones saltan entre una serie de proteínas captadoras de luz hasta llegar al centro de reacción fotosintético. Allí, las células convierten la energía en electrones, que finalmente impulsan la producción de moléculas de azúcar.

   Esta transferencia de energía a través del complejo de captación de luz se produce con una eficiencia extremadamente alta: Casi cada fotón de luz absorbido genera un electrón, un fenómeno conocido como eficiencia cuántica cercana a la unidad.

   El nuevo estudio de químicos del MIT ofrece una posible explicación de cómo las proteínas del complejo captador de luz, también llamado antena, alcanzan esa alta eficiencia. Por primera vez, los investigadores fueron capaces de medir la transferencia de energía entre las proteínas captadoras de luz, lo que les permitió descubrir que la disposición desorganizada de estas proteínas potencia la eficiencia de la transducción de energía.

   "Para que la antena funcione, se necesita una transducción de energía a larga distancia. Nuestro hallazgo clave es que la organización desordenada de las proteínas captadoras de luz aumenta la eficacia de esa transducción de energía a larga distancia", afirma en un comunicado Gabriela Schlau-Cohen, profesora asociada de Química en el MIT y autora principal del nuevo estudio.

   Para este estudio, el equipo del MIT se centró en las bacterias púrpuras, que suelen encontrarse en entornos acuáticos pobres en oxígeno y se suelen utilizar como modelo para estudiar la captación fotosintética de la luz.

   Dentro de estas células, los fotones capturados viajan a través de complejos de captación de luz formados por proteínas y pigmentos que absorben la luz, como la clorofila.

   Gracias a la espectroscopia ultrarrápida, una técnica que utiliza pulsos láser extremadamente cortos para estudiar sucesos que ocurren en escalas de tiempo de femtosegundos a nanosegundos, los científicos han podido estudiar cómo se mueve la energía dentro de una sola de estas proteínas. Sin embargo, estudiar cómo viaja la energía entre estas proteínas ha resultado mucho más difícil porque requiere colocar varias proteínas de forma controlada.

   Para crear un montaje experimental que les permitiera medir cómo viaja la energía entre dos proteínas, el equipo del MIT diseñó membranas sintéticas a nanoescala con una composición similar a la de las membranas celulares naturales. Controlando el tamaño de estas membranas, conocidas como nanodiscos, pudieron controlar la distancia entre dos proteínas incrustadas dentro de los discos.

   Para este estudio, los investigadores incrustaron en sus nanodiscos dos versiones de la principal proteína captadora de luz de las bacterias púrpuras, conocidas como LH2 y LH3. La LH2 es la proteína que está presente en condiciones normales de luz, y la LH3 es una variante que suele expresarse sólo en condiciones de poca luz.

   Utilizando el criomicroscopio electrónico de la instalación MIT.nano, los investigadores pudieron obtener imágenes de sus proteínas incrustadas en la membrana y mostrar que estaban colocadas a distancias similares a las observadas en la membrana nativa. También pudieron medir las distancias entre las proteínas captadoras de luz, que eran del orden de 2,5 a 3 nanómetros.

   Dado que las proteínas LH2 y LH3 absorben longitudes de onda de luz ligeramente diferentes, es posible utilizar la espectroscopia ultrarrápida para observar la transferencia de energía entre ellas. En el caso de las proteínas muy próximas entre sí, los investigadores descubrieron que un fotón de energía tarda unos 6 picosegundos en viajar entre ellas.

   En el caso de las proteínas más alejadas, la transferencia tarda hasta 15 picosegundos. Un viaje más rápido se traduce en una transferencia de energía más eficaz, ya que cuanto más largo es el trayecto, más energía se pierde durante la transferencia.

   "Cuando se absorbe un fotón, sólo se dispone de un tiempo antes de que esa energía se pierda a través de procesos no deseados como la desintegración no radiativa, por lo que cuanto más rápido se pueda convertir, más eficiente será", afirma Schlau-Cohen.

   Los investigadores también descubrieron que las proteínas dispuestas en una estructura reticular mostraban una transferencia de energía menos eficiente que las proteínas dispuestas en estructuras organizadas al azar, como suelen ser en las células vivas.

   "La organización ordenada es en realidad menos eficiente que la organización desordenada de la biología, lo que nos parece realmente interesante porque la biología tiende a ser desordenada. Este hallazgo nos dice que tal vez no sea sólo un inconveniente inevitable de la biología, sino que los organismos pueden haber evolucionado para aprovecharlo", afirma Schlau-Cohen.

   Ahora que han establecido la capacidad de medir la transferencia de energía entre proteínas, los investigadores planean explorar la transferencia de energía entre otras proteínas, como la transferencia entre proteínas de la antena y proteínas del centro de reacción. También tienen previsto estudiar la transferencia de energía entre proteínas de la antena que se encuentran en organismos distintos de las bacterias púrpuras, como las plantas verdes.